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Biochemie - Grundlagen

Biochemie - Grundlagen

Last update 

Vorbereitung Modulprüfung, Pack ist noch in Bearbeitung und wird auf Basis des Tutoriums des Moduls "Biochemie - Grundlagen" erstellt

Items (150)

  • Moleküle mit gleicher Summenformel, aber unterschiedlicher Anordnung

    Isomere

  • Moleküle gleicher Summenformel unterscheiden sich in ihrer Konnektivität

    Konstitutionsisomere

  • Moleküle gleicher Summenformel unterscheiden sich in ihrer räumlichen Anordnung

    Stereoisomere

  • C-Atom mit 4 unterschiedlichen Substituenten

    Chirales Molekül

  • Verhalten von Enantiomeren zueinander

    Bild und Spiegelbild

  • Zellgröße von 1-10 µm

    Prokaryoten

  • Zellgröße von 10-100 µm

    Eukaryoten

  • kein Zellkern, im Cytoplasma freischwimmende DNA

    Prokaryoten

  • Zellkern, in dem sich die DNA befindet

    Eukaryoten

  • Golgi-Apparat vorhanden

    Eukaryoten

  • ringförmiges, doppelsträngiges und extrachromosomales DNA-Molekül

    Plasmid

  • Vorkommen Plasmide

    Prokaryoten

  • Strukturen mit jeweils bestimmten Funktionen in eukaryotischen Zellen

    Organellen

  • Organelle, die die DNA beinhaltet und auch als "Steuerungszentrum" der Zelle bezeichnet wird

    Zellkern

  • Organellen, die für die Energiegewinnung verantwortlich sind und auch als "Kraftwerke" der Zelle bezeichnet werden

    Mitochondrien

  • Organellen, die ribosomalen Proteine aufarbeiten und in Vesikel verpacken

    Golgi-Apparat

  • Organellen, welche Fremd- und körpereigenen Stoffen verdauen

    Lysosomen

  • für Endo-, Exozytose und den intrazellulären Transport zuständig

    Vesikel

  • Organellen, welche Proteine synthetisieren

    Ribosomen

  • Organelle, welche für die Proteinbildung und -Prozessierung zuständig

    raues Endoplasmatisches Retikulum

  • Organelle, welches für die Lipid- und Hormonsynthese zuständig sowie ein Calcium-Speicher ist

    glattes Endoplasmatisches Retikulum

  • posttranslationale Modifikation der Proteine

    Prozessierung

  • Zellen mit Chloroplasten und Vakuolen

    Pflanzenzellen

  • Zellen mit Lysosomen

    Tierzellen

  • Reaktionen des Stoffwechsels die dem Abbau chemischer Verbindungen dienen

    Katabolismus

  • Reaktionen des Stoffwechsels die dem Aufbau chemischer Verbindungen dienen

    Anabolismus

  • leicht reversible, elektrostatische Wechselwirkungen zweier Atome

    nicht-kovalente Bindungen

  • auf Polarität beruhende Wechselwirkungen zw. postitiv geladenem H-Atom und freiem Elektronenpaar einer funktionellen Gruppe

    Wasserstoffbrückenbindung

  • Wechselwirkung, bei der es zu einem Elektronenübergang von einem elektropositiveren auf ein elektronegativeres Atom kommt

    ionische Wechselwirkung

  • unpolare Moleküle lagern sich in einem polaren Medium zusammenlagern

    hydrophobe Wechselwirkungen

  • schwache Anziehungskräfte zwischen positiv geladenem Kern eines Atoms mit den Elektronen eines anderen Atoms

    Van-der-Waals-Kräfte

  • Anziehungskräfte, die aufgrund der nicht immer symmetrischen Verteilung der Elektronen in der Hülle entstehen

    induzierte Dipole

  • thermodynamisches System der Zelle

    offenes System

  • Nucleoside

    Pentose + Base

  • Nucleotide

    Pentose + Base + Phosphatrest

  • Adenin und Guanin

    Purinbasen

  • Thymin und Cytosin

    Pyrimidinbasen

  • in der DNA vorkommende Pentose

    Desoxyribose

  • in der RNA vorkommende Pentose

    Ribose

  • anstelle von Thymin in die RNA eingebaut

    Uracil

  • Zweck der Basenstapelung (Dipol-Dipol- und hydrophobe Wechselwirkungen)

    Stabilisierung der DNA (Helix)

  • Wozu dienen die H-Brücken bezogen auf die Stabilisierung der DNA?

    Stabilisierung der Basenpaarung

  • DNA und 2 Histonproteine (1/2 Histon)

    Chromation

  • DNA und Histon

    Nucleosom

  • Bereiche mit aufgelockertem Chromationgerüst, in denen die DNA weniger dicht gepackt ist und sich die meisten Gene befinden

    Euchromatin

  • Bereiche mit verdichtetem Chromatin, in denen die DNA stark an Histone gebunden und Erbinformation weitgehend inaktiv ist

    Heterochromation

  • Richtung des Ablesens des DNA-Strangs

    3'-5'-Richtung

  • Richtung der Synthetisierung des DNA-Strangs

    5'-3'-Richtung

  • Helikase und Primase

    Primosom

  • einzeln und diskontinuierlich synthetisierten Abschnitte des Folgestrangs

    OKAZAKI-Fragmente

  • Experiment, welches die semikonservative DNA-Synthese beweisen konnte

    Meselson-Stahl-Experiment (1958)

  • Replikationsprinzip: ursprüngliche DNA bleibt in ihrer Form erhalten und neuer Doppelstang mit zwei neuen Strängen wird gebildet

    konservative Replikation

  • Replikationsprinzip: zu jeweils einem Mutterstrang wird ein neuer Tochterstrang synthetisiert, so dass die DNA halb alt und halb neu gebildet ist

    semikonservative Replikation

  • Replikationsprinzip: neu gebildeten Tochtermoleküle bestehen abwechselnd aus einer Mischung alter und neu synthetisierter Stränge

    disperse Replikation

  • Prinzip der DNA-Replikation

    semikonservative Replikation

  • Korrekturlesen der Exonucleasefunktion der DNA-Pol I während der Translation (prüft in 5'-3'-Richtung und kann einen Schritt in 3'-5'-Richtung zurückgehen)

    Proofreading

  • ermöglicht eine Fehlpaarungskorrektur (durch DNA Pol III) nach dem der Tochterstrang bereits entstanden

    zeitversetzte DNA-Methylierung

  • Richtung des codogenen Strangs (Transkription)

    5'-3'-Richtung

  • Richtung des Matrizenstrangs (Transkription)

    3'-5'-Richtung

  • Richtung des RNA-Transkripts

    5'-3'-Richtung

  • Prozess, bei dem an das 5'-Ende der prä-mRNA 7-Methylguanosin über ein Triphosphat angeheftet wird

    Capping

  • Bezeichnung des 3'-Ende der prä-mRNA, nachdem die Poly(A)Polymerase etwa 250 Adenylatreste angeheftet hat

    Poly-A-Schwanz

  • Prozess, bei dem Introns, welche nicht codierend sind, aus der prä-mRNA geschnitten werden

    Spleißen

  • Schritte der prä-mRNA-Prozessierung

    Capping, Poly-A-Schwanz anheften, Spleißen

  • aus einer DNA-Sequenz (und somit auch aus der entsprechenden prä-mRNA) können unterschiedliche reife mRNA-Moleküle entstehen

    Alternatives Spleißen

  • RNA, die die Aminosäuren an das Ribosom vermittelt

    tRNA

  • lineare Folge von drei Basen, welche Aminosäuren und Stoppsignale codieren

    Basentriplett / Codon

  • Verhältnis Basentripletts zu Aminosäuren

    64 codieren 20

  • Bezeichnung des genetischen Codes, weil mehrere Basentripletts dieselbe Aminosäure codieren

    degeneriert

  • Bezeichnung des genetischen Codes, da ein bestimmtes Basentriplett in (fast) allen Lebewesen dieselbe Aminosäure codiert

    universell

  • AUG (Methionin)

    Startcodon

  • UAA, UAG und UGA

    Stoppcodons

  • Paarung von Codon und Anticodon erfolgt nur in den ersten beiden Basen des Codons streng nach den Regeln der Basenpaarung, die dritte verpaart sich auch mit nicht-komplementären Basen

    Wobble-Hypothese

  • DNA-Bereiche, durch die Initiationspunkt und -häufigkeit festgelegt werden

    Promotoren

  • Zerschneiden der DNA mit Hilfe von Restriktionsenzymen (-endonucleasen)

    Restriktion

  • Verbinden der Phosphatrückgräder durch Ligase

    Ligation

  • Vermehrung von DNA-Abschnitten: Klonierung (in vivo), PCR (in vitro)

    Amplifikation

  • Komponenten für die PCR

    taq-Polymerase, Template/Matrize, Primer for/rev, dNTPs, Mg²⁺, Puffer

  • dürfen nicht zueinander komplementär sein

    Primer for/rev

  • Schritte der PCR-Reaktion

    DNA-Denaturierung, Primer-Annealing, Elongation

  • Temperatur DNA-Denaturierung

    90 - 95 °C

  • Temperatur Primer-Annealing (T ist Primer-spezifisch)

    ~ 60 °C

  • Temperatur Elongation

    ~ 72 °C

  • proteinogene Aminosäuren

    α-Amioncarbonsäuren in L-Form

  • Glycin

    Gly, G

  • Alanin

    Ala, A

  • Prolin

    Pro, P

  • Valin

    Val, V

  • Leucin

    Leu, L

  • Isoleucin

    Ile, I

  • Methionin

    Met, M

  • Tyrosin

    Tyr, Y

  • Serin

    Ser, S

  • Threonin

    Thr, T

  • Cystein

    Cys, C

  • Asparagin

    Asn, N

  • Histidin

    His, H

  • Arginin

    Arg, R

  • Phenylalanin

    Phe, F

  • Tryptophan

    Trp, W

  • Lysin

    Lys, K

  • Glutamin

    Gln, Q

  • Asparaginsäure

    Asp, D

  • Glutaminsäure

    Glu, E

  • Molekül, welches mind. zwei funktionelle Gruppen unterschiedlicher Ladung hat

    Zwitterion (Ampholyt)

  • allmähliche Zugabe oder Entfernung von Protonen

    Säure-Base-Titration

  • Proteine, welche Stoffwechselreaktionen im Organismus katalysieren

    Enzyme

  • Proteine, die Stoffe in der Membran und in Körperflüssigkeiten transportieren

    Transportproteine

  • Proteine, die der Abwehr von Infektionen dienen

    Immunproteine

  • Proteine, die für die Umwandlung von chem. in mechanischer Energie zuständig sind

    Proteine, die Bewegung verursachen (z. B. Myosin, Aktin)

  • Proteine, die der Regulation von Stoffwechselvorgängen dienen (An- und Abschalten von Genen)

    Regulatorproteine

  • Proteine, die der Aufnahme und Weiterleitung von Reizen diesen

    Rezeptorproteine

  • Proteine als Stützsubstanzen im Organismus

    Strukturproteine

  • Gesamtheit aller Proteine bezogen auf vorher festgelegte Bedingungen (Ort, Zeitpunkt)

    Proteom

  • Aminosäuresequenz (alle kovalenten Bindungen) bezogen auf Ebenen der Proteinstruktur

    Primärstruktur

  • Ebene der Proteinstruktur, welche die lokale Organisation von Teilen der Polypeptidkette (bezogen auf das Rückgrat) bezeichnet

    Sekundärstruktur

  • Ebene der Proteinstruktur, die das globale 3D-Arrangement der Polypeptidkette benennt

    Tertiärstruktur

  • Proteinstrukturebene bei der zwei oder mehrere Polypeptidketten assoziiert sind

    Quartärstruktur

  • rechtsgängige Spirale, bei der die H-Brücken etwa parallel zur Helixachse stehen und etwas 3,6 AS pro Windung

    α-Helix

  • überwundende, rechtsgängige Spirale mit etwa 3 AS pro Windung

    3₁₀(10)-Helix

  • unterwundende, rechtsgängige Spirale mit etwa 4,1 AS pro Windung

    π-Helix

  • Proteinsekundärstruktur, bei der die Polypeptidketten flächenhaft (ziehharmonikaartig) angeordnet sind

    β-Faltblatt (parallel und antiparallel)

  • Gerüstproteine mit oft nur einer Sekundärstruktur und hydrophoben, wiederholten AS-Sequenzen

    Faserproteine (Skleroproteine)

  • annähernd kugelförmige Proteine mit versch. Sekundärstrukturen, komplexer 3D-Faltung und hydrophobem Kern

    globuläre Proteine (Sphäroproteine)

  • "Supersekundärstrukturen": regelmäßige Kombination von Sekundärstrukturelementen

    Motive

  • aus Motiven zusammengesetzte, unabhängige Faltungseinheit im Protein

    Proteindomäne

  • Proteinfaltungsmodell: Sekundärstruktur --> Motive --> Domänen --> Tertiärstruktur

    Framework-Modell (hierarchisches Modell)

  • Proteinfaltungsmodell: ungefaltet --> molten globule --> Tertiärstruktur

    hydrophober Kollaps

  • "Faltungshelfer": Protein die mit ungefalteten Proteinen wechselwirken

    Chaperone

  • geordnete Assoziation von funktionell und strukturell versch. Enzymen, die aufeinanderfolgende Reaktionsschritte katalysieren

    Multienzymkomplexe

  • Protein kann NICHT zufällig aus dem ungefalteten Zustand in die richtige Konformation übergehen, indem es ALLE möglichen Faltungen ausprobiert

    Levinthal-Paradox

  • "zufälliges Tippen und Festhalten der richtigen Stellen"

    kumulative Selektion

  • Wirkmechanismus DnaJ/DanK (Hsp40/Hsp70)

    durch Umgebungsänderung wird das Protein gefaltet

  • Wirkmechanismus GroEL/GroES (Hsp60/Hsp10)

    molekulare Kompartierung (Reaktionsraum wird geschaffen)

  • erfolgt die Bindung an eine Untereinheit des Proteins, erhöht dies die Wahrscheinlichkeit, dass auch an die anderen Untereinheiten gebunden wird

    positiv kooperative Bindung

  • auf eine initiale Interaktion zw. Protein und Ligand folgende konformationelle Änderung, die die Interaktion optimieren

    Induced Fit

  • eine wenig populierte, hochenergetische Konformation interagiert mit dem Bindungspartner

    konformationelle Selektion

  • produzierte Antigen-bindende Moleküle, die eine Infektion signalisieren

    Immunglobuline

  • spezifische, für das Antigen charakteristische Antigenbindungsstelle

    Complementary Determining Region (CDR)

  • bei Enzymen diejenige Stelle, an der das mit Hilfe des Enzyms umzusetzende Molekül gebunden und umgesetzt wird

    aktives Zentrum

  • Proteinteil eines Enzyms, von dem das für die Wirkung essentielle Coenzym (Cofaktor) oder die prosthestische Gruppe abgespalten ist

    Apoenzym

  • niedermolekulares, organisches Molekül, welches für die katalytische Aktivität eines Enzyms essentiell ist

    Coenzym

  • niedermolekulare Substanz, die zum Ablauf einer (bio)chemischen Reaktion beiträgt

    Cofaktor (Überbegriff für Coenzym, -substrat)

  • "Hilfsmoleküle": werden zusammen mit dem Substrat umgesetzt, besitzen aber keine eigene kat. Wirkung

    Cosubstrat

  • ist kovalent mit einem Enzym verbunden und direkt an der Katalyse beteiligt

    prosthetische Gruppe

  • Zentrum, an dem Moleküle binden können und somit die Aktivität eines Enzyms beeinflussen können

    regulatorisches Zentrum

  • Molekül, das eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms besitzt

    Substrat

  • Inhibitoren (kompetitive/nicht-kompetitive/unkompetitive Hemmung), Aktivatoren

    schnelle Enzymregulation

  • proteolytische Spaltung, Assemblierung Multienzymkomplexe

    mittelschnelle Enzymregulation

  • Genexpression, Protease

    langsame Enzymregulation